Forscher klären Eisentransport in TBC-Bakterien
Archivmeldung vom 02.04.2020
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Freigeschaltet durch Thorsten Schmitt
Bild: pixabay.com, geralt
Forscher der Universität Zürich haben die Struktur des Transportproteins ermittelt, das für den Eisentransport von der Wirtszelle in das Tuberkulose-Bakterium zuständig ist. Dies eröffnet Möglichkeiten zur Entwicklung neuer Medikamente gegen die Infektionskrankheit. "Das Transportprotein ist für das Überleben der Erreger unerlässlich. Fehlt IrtAB oder funktioniert es nicht, kann sich Mycobacterium tuberculosis in der menschlichen Zelle nicht mehr vermehren", so Forschungsleiter Markus Seeger.
Hoffnung für neue Medikamente
Mit einer Kombination aus Kryo-Elektronenmikroskopie und Röntgenkristallografie haben die Experten erstmals die detaillierte 3D-Struktur von IrtAB bestimmt. Seinem räumlichen Aufbau zufolge gehört IrtAB zu den sogenannten ABC-Exporter. Diese Eiweiße sind typischerweise dafür zuständig, Moleküle aus einer Bakterienzelle hinauszubefördern. "Wir konnten jedoch zeigen, dass IrtAB die Mycobactine in das Bakterium importiert. Anders als erwartet, transportiert es also Moleküle in die entgegengesetzte Richtung", erklärt Seeger.
Eine weitere Erkenntnis der Wissenschaftler: IrtAB kann das an Mycobactin gebundene Eisen chemisch verändern, nachdem es in das Bakterium importiert wurde. Dadurch wird das Eisen im Zellinnern freigesetzt und das leere Mycobactin kann wiederverwendet werden. "IrtAB ist ein potenzieller Angriffspunkt gegen den Erreger. Wird das Eiweiß ausgeschaltet, wird Mycobacterium tuberculosis inaktiv und unfähig, weitere Zellen zu infizieren", ergänzt Seeger.
Quelle: www.pressetext.com/Florian Fügemann
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